R语言 seqinr包 aaindex()函数中文帮助文档(中英文对照)

loveR · 发表于 2012-9-30 01:13:22

aaindex(seqinr)
aaindex()所属R语言包：seqinr

 List of 544 physicochemical and biological properties for the 20 amino-acids
 名单544的20氨基酸的物理化学和生物学性质

 译者：生物统计家园网机器人LoveR

描述----------Description----------

Data were imported from release 9.1 (AUG 2006) of the aaindex1 database. See the reference section to cite this database in a publication.
从版本9.1（2006年）8月的aaindex1数据库导入数据。请参阅参考资料，引用该数据库中的出版物。

用法----------Usage----------

data(aaindex)

格式----------Format----------

A named list with 544 elements having each the following components:
命名的544种元素的每个下列组件：

H String: Accession number in the aaindex database.
Ĥ字符串：加入数在aaindex数据库。

D String: Data description.
D弦：数据描述。

R String: LITDB entry number.
ŕ的字符串：LITDB进入号码。

A String: Author(s).
一个字符串：作者（S）。

T String: Title of the article.
Ť字符串：文章标题。

J String: Journal reference and comments.
Ĵ字符串：期刊的参考和意见。

C String: Accession numbers of similar entries with the correlation coefficients of 0.8 (-0.8) or more (less). Notice: The correlation
C字符串：加入类似的项目与数量的相关系数分别为0.8（0.8）或偏多（少）。注意：相关性

I Numeric named vector: amino acid index data.
我数字命名的向量：氨基酸索引数据。

Details

详细信息----------Details----------

A short description of each entry is available under the D component: 
每个项目的简短描述下提供的D组件：参考

alpha-CH chemical shifts (Andersen et al., 1992) Hydrophobicity index (Argos et al., 1982) Signal sequence helical potential (Argos et al., 1982) Membrane-buried preference parameters (Argos et al., 1982) Conformational parameter of inner helix (Beghin-Dirkx, 1975) Conformational parameter of beta-structure (Beghin-Dirkx, 1975) Conformational parameter of beta-turn (Beghin-Dirkx, 1975) Average flexibility indices (Bhaskaran-Ponnuswamy, 1988) Residue volume (Bigelow, 1967) Information value for accessibility; average fraction 35 Information value for accessibility; average fraction 23 Retention coefficient in TFA (Browne et al., 1982) Retention coefficient in HFBA (Browne et al., 1982) Transfer free energy to surface (Bull-Breese, 1974) Apparent partial specific volume (Bull-Breese, 1974) alpha-NH chemical shifts (Bundi-Wuthrich, 1979) alpha-CH chemical shifts (Bundi-Wuthrich, 1979) Spin-spin coupling constants 3JHalpha-NH (Bundi-Wuthrich, 1979) Normalized frequency of alpha-helix (Burgess et al., 1974) Normalized frequency of extended structure (Burgess et al., 1974) Steric parameter (Charton, 1981) Polarizability parameter (Charton-Charton, 1982) Free energy of solution in water, kcal/mole (Charton-Charton, 1982) The Chou-Fasman parameter of the coil conformation (Charton-Charton, 1983) A parameter defined from the residuals obtained from the best correlation of the Chou-Fasman parameter of beta-sheet (Charton-Charton, 1983) The number of atoms in the side chain labelled 1+1 (Charton-Charton, 1983) The number of atoms in the side chain labelled 2+1 (Charton-Charton, 1983) The number of atoms in the side chain labelled 3+1 (Charton-Charton, 1983) The number of bonds in the longest chain (Charton-Charton, 1983) A parameter of charge transfer capability (Charton-Charton, 1983) A parameter of charge transfer donor capability (Charton-Charton, 1983) Average volume of buried residue (Chothia, 1975) Residue accessible surface area in tripeptide (Chothia, 1976) Residue accessible surface area in folded protein (Chothia, 1976) Proportion of residues 95 Proportion of residues 100 Normalized frequency of beta-turn (Chou-Fasman, 1978a) Normalized frequency of alpha-helix (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of beta-sheet (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of beta-turn (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of N-terminal helix (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of C-terminal helix (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of N-terminal non helical region (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of C-terminal non helical region (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of N-terminal beta-sheet (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of C-terminal beta-sheet (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of N-terminal non beta region (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of C-terminal non beta region (Chou-Fasman, 1978b) Frequency of the 1st residue in turn (Chou-Fasman, 1978b) Frequency of the 2nd residue in turn (Chou-Fasman, 1978b) Frequency of the 3rd residue in turn (Chou-Fasman, 1978b) Frequency of the 4th residue in turn (Chou-Fasman, 1978b) Normalized frequency of the 2nd and 3rd residues in turn (Chou-Fasman, 1978b) Normalized hydrophobicity scales for alpha-proteins (Cid et al., 1992) Normalized hydrophobicity scales for beta-proteins (Cid et al., 1992) Normalized hydrophobicity scales for alpha+beta-proteins (Cid et al., 1992) Normalized hydrophobicity scales for alpha/beta-proteins (Cid et al., 1992) Normalized average hydrophobicity scales (Cid et al., 1992) Partial specific volume (Cohn-Edsall, 1943) Normalized frequency of middle helix (Crawford et al., 1973) Normalized frequency of beta-sheet (Crawford et al., 1973) Normalized frequency of turn (Crawford et al., 1973) Size (Dawson, 1972) Amino acid composition (Dayhoff et al., 1978a) Relative mutability (Dayhoff et al., 1978b) Membrane preference for cytochrome b: MPH89 (Degli Esposti et al., 1990) Average membrane preference: AMP07 (Degli Esposti et al., 1990) Consensus normalized hydrophobicity scale (Eisenberg, 1984) Solvation free energy (Eisenberg-McLachlan, 1986) Atom-based hydrophobic moment (Eisenberg-McLachlan, 1986) Direction of hydrophobic moment (Eisenberg-McLachlan, 1986) Molecular weight (Fasman, 1976) Melting point (Fasman, 1976) Optical rotation (Fasman, 1976) pK-N (Fasman, 1976) pK-C (Fasman, 1976) Hydrophobic parameter pi (Fauchere-Pliska, 1983) Graph shape index (Fauchere et al., 1988) Smoothed upsilon steric parameter (Fauchere et al., 1988) Normalized van der Waals volume (Fauchere et al., 1988) STERIMOL length of the side chain (Fauchere et al., 1988) STERIMOL minimum width of the side chain (Fauchere et al., 1988) STERIMOL maximum width of the side chain (Fauchere et al., 1988) N.m.r. chemical shift of alpha-carbon (Fauchere et al., 1988) Localized electrical effect (Fauchere et al., 1988) Number of hydrogen bond donors (Fauchere et al., 1988) Number of full nonbonding orbitals (Fauchere et al., 1988) Positive charge (Fauchere et al., 1988) Negative charge (Fauchere et al., 1988) pK-a(RCOOH) (Fauchere et al., 1988) Helix-coil equilibrium constant (Finkelstein-Ptitsyn, 1977) Helix initiation parameter at posision i-1 (Finkelstein et al., 1991) Helix initiation parameter at posision i,i+1,i+2 (Finkelstein et al., 1991) Helix termination parameter at posision j-2,j-1,j (Finkelstein et al., 1991) Helix termination parameter at posision j+1 (Finkelstein et al., 1991) Partition coefficient (Garel et al., 1973) Alpha-helix indices (Geisow-Roberts, 1980) Alpha-helix indices for alpha-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Alpha-helix indices for beta-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Alpha-helix indices for alpha/beta-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Beta-strand indices (Geisow-Roberts, 1980) Beta-strand indices for beta-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Beta-strand indices for alpha/beta-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Aperiodic indices (Geisow-Roberts, 1980) Aperiodic indices for alpha-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Aperiodic indices for beta-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Aperiodic indices for alpha/beta-proteins (Geisow-Roberts, 1980) Hydrophobicity factor (Goldsack-Chalifoux, 1973) Residue volume (Goldsack-Chalifoux, 1973) Composition (Grantham, 1974) Polarity (Grantham, 1974) Volume (Grantham, 1974) Partition energy (Guy, 1985) Hydration number (Hopfinger, 1971), Cited by Charton-Charton (1982) Hydrophilicity value (Hopp-Woods, 1981) Heat capacity (Hutchens, 1970) Absolute entropy (Hutchens, 1970) Entropy of formation (Hutchens, 1970) Normalized relative frequency of alpha-helix (Isogai et al., 1980) Normalized relative frequency of extended structure (Isogai et al., 1980) Normalized relative frequency of bend (Isogai et al., 1980) Normalized relative frequency of bend R (Isogai et al., 1980) Normalized relative frequency of bend S (Isogai et al., 1980) Normalized relative frequency of helix end (Isogai et al., 1980) Normalized relative frequency of double bend (Isogai et al., 1980) Normalized relative frequency of coil (Isogai et al., 1980) Average accessible surface area (Janin et al., 1978) Percentage of buried residues (Janin et al., 1978) Percentage of exposed residues (Janin et al., 1978) Ratio of buried and accessible molar fractions (Janin, 1979) Transfer free energy (Janin, 1979) Hydrophobicity (Jones, 1975) pK (-COOH) (Jones, 1975) Relative frequency of occurrence (Jones et al., 1992) Relative mutability (Jones et al., 1992) Amino acid distribution (Jukes et al., 1975) Sequence frequency (Jungck, 1978) Average relative probability of helix (Kanehisa-Tsong, 1980) Average relative probability of beta-sheet (Kanehisa-Tsong, 1980) Average relative probability of inner helix (Kanehisa-Tsong, 1980) Average relative probability of inner beta-sheet (Kanehisa-Tsong, 1980) Flexibility parameter for no rigid neighbors (Karplus-Schulz, 1985) Flexibility parameter for one rigid neighbor (Karplus-Schulz, 1985) Flexibility parameter for two rigid neighbors (Karplus-Schulz, 1985) The Kerr-constant increments (Khanarian-Moore, 1980) Net charge (Klein et al., 1984) Side chain interaction parameter (Krigbaum-Rubin, 1971) Side chain interaction parameter (Krigbaum-Komoriya, 1979) Fraction of site occupied by water (Krigbaum-Komoriya, 1979) Side chain volume (Krigbaum-Komoriya, 1979) Hydropathy index (Kyte-Doolittle, 1982) Transfer free energy, CHP/water (Lawson et al., 1984) Hydrophobic parameter (Levitt, 1976) Distance between C-alpha and centroid of side chain (Levitt, 1976) Side chain angle theta(AAR) (Levitt, 1976) Side chain torsion angle phi(AAAR) (Levitt, 1976) Radius of gyration of side chain (Levitt, 1976) van der Waals parameter R0 (Levitt, 1976) van der Waals parameter epsilon (Levitt, 1976) Normalized frequency of alpha-helix, with weights (Levitt, 1978) Normalized frequency of beta-sheet, with weights (Levitt, 1978) Normalized frequency of reverse turn, with weights (Levitt, 1978) Normalized frequency of alpha-helix, unweighted (Levitt, 1978) Normalized frequency of beta-sheet, unweighted (Levitt, 1978) Normalized frequency of reverse turn, unweighted (Levitt, 1978) Frequency of occurrence in beta-bends (Lewis et al., 1971) Conformational preference for all beta-strands (Lifson-Sander, 1979) Conformational preference for parallel beta-strands (Lifson-Sander, 1979) Conformational preference for antiparallel beta-strands (Lifson-Sander, 1979) Average surrounding hydrophobicity (Manavalan-Ponnuswamy, 1978) Normalized frequency of alpha-helix (Maxfield-Scheraga, 1976) Normalized frequency of extended structure (Maxfield-Scheraga, 1976) Normalized frequency of zeta R (Maxfield-Scheraga, 1976) Normalized frequency of left-handed alpha-helix (Maxfield-Scheraga, 1976) Normalized frequency of zeta L (Maxfield-Scheraga, 1976) Normalized frequency of alpha region (Maxfield-Scheraga, 1976) Refractivity (McMeekin et al., 1964), Cited by Jones (1975) Retention coefficient in HPLC, pH7.4 (Meek, 1980) Retention coefficient in HPLC, pH2.1 (Meek, 1980) Retention coefficient in NaClO4 (Meek-Rossetti, 1981) Retention coefficient in NaH2PO4 (Meek-Rossetti, 1981) Average reduced distance for C-alpha (Meirovitch et al., 1980) Average reduced distance for side chain (Meirovitch et al., 1980) Average side chain orientation angle (Meirovitch et al., 1980) Effective partition energy (Miyazawa-Jernigan, 1985) Normalized frequency of alpha-helix (Nagano, 1973) Normalized frequency of bata-structure (Nagano, 1973) Normalized frequency of coil (Nagano, 1973) AA composition of total proteins (Nakashima et al., 1990) SD of AA composition of total proteins (Nakashima et al., 1990) AA composition of mt-proteins (Nakashima et al., 1990) Normalized composition of mt-proteins (Nakashima et al., 1990) AA composition of mt-proteins from animal (Nakashima et al., 1990) Normalized composition from animal (Nakashima et al., 1990) AA composition of mt-proteins from fungi and plant (Nakashima et al., 1990) Normalized composition from fungi and plant (Nakashima et al., 1990) AA composition of membrane proteins (Nakashima et al., 1990) Normalized composition of membrane proteins (Nakashima et al., 1990) Transmembrane regions of non-mt-proteins (Nakashima et al., 1990) Transmembrane regions of mt-proteins (Nakashima et al., 1990) Ratio of average and computed composition (Nakashima et al., 1990) AA composition of CYT of single-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) AA composition of CYT2 of single-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) AA composition of EXT of single-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) AA composition of EXT2 of single-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) AA composition of MEM of single-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) AA composition of CYT of multi-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) AA composition of EXT of multi-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) AA composition of MEM of multi-spanning proteins (Nakashima-Nishikawa, 1992) 8 A contact number (Nishikawa-Ooi, 1980) 14 A contact number (Nishikawa-Ooi, 1986) Transfer energy, organic solvent/water (Nozaki-Tanford, 1971) Average non-bonded energy per atom (Oobatake-Ooi, 1977) Short and medium range non-bonded energy per atom (Oobatake-Ooi, 1977) Long range non-bonded energy per atom (Oobatake-Ooi, 1977) Average non-bonded energy per residue (Oobatake-Ooi, 1977) Short and medium range non-bonded energy per residue (Oobatake-Ooi, 1977) Optimized beta-structure-coil equilibrium constant (Oobatake et al., 1985) Optimized propensity to form reverse turn (Oobatake et al., 1985) Optimized transfer energy parameter (Oobatake et al., 1985) Optimized average non-bonded energy per atom (Oobatake et al., 1985) Optimized side chain interaction parameter (Oobatake et al., 1985) Normalized frequency of alpha-helix from LG (Palau et al., 1981) Normalized frequency of alpha-helix from CF (Palau et al., 1981) Normalized frequency of beta-sheet from LG (Palau et al., 1981) Normalized frequency of beta-sheet from CF (Palau et al., 1981) Normalized frequency of turn from LG (Palau et al., 1981) Normalized frequency of turn from CF (Palau et al., 1981) Normalized frequency of alpha-helix in all-alpha class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of alpha-helix in alpha+beta class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of alpha-helix in alpha/beta class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of beta-sheet in all-beta class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of beta-sheet in alpha+beta class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of beta-sheet in alpha/beta class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of turn in all-alpha class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of turn in all-beta class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of turn in alpha+beta class (Palau et al., 1981) Normalized frequency of turn in alpha/beta class (Palau et al., 1981) HPLC parameter (Parker et al., 1986) Partition coefficient (Pliska et al., 1981) Surrounding hydrophobicity in folded form (Ponnuswamy et al., 1980) Average gain in surrounding hydrophobicity (Ponnuswamy et al., 1980) Average gain ratio in surrounding hydrophobicity (Ponnuswamy et al., 1980) Surrounding hydrophobicity in alpha-helix (Ponnuswamy et al., 1980) Surrounding hydrophobicity in beta-sheet (Ponnuswamy et al., 1980) Surrounding hydrophobicity in turn (Ponnuswamy et al., 1980) Accessibility reduction ratio (Ponnuswamy et al., 1980) Average number of surrounding residues (Ponnuswamy et al., 1980) Intercept in regression analysis (Prabhakaran-Ponnuswamy, 1982) Slope in regression analysis x 1.0E1 (Prabhakaran-Ponnuswamy, 1982) Correlation coefficient in regression analysis (Prabhakaran-Ponnuswamy, 1982) Hydrophobicity (Prabhakaran, 1990) Relative frequency in alpha-helix (Prabhakaran, 1990) Relative frequency in beta-sheet (Prabhakaran, 1990) Relative frequency in reverse-turn (Prabhakaran, 1990) Helix-coil equilibrium constant (Ptitsyn-Finkelstein, 1983) Beta-coil equilibrium constant (Ptitsyn-Finkelstein, 1983) Weights for alpha-helix at the window position of -6 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of -5 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of -4 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of -3 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of -2 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of -1 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of 0 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of 1 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of 2 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of 3 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of 4 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of 5 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for alpha-helix at the window position of 6 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of -6 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of -5 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of -4 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of -3 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of -2 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of -1 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of 0 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of 1 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of 2 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of 3 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of 4 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of 5 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for beta-sheet at the window position of 6 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of -6 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of -5 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of -4 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of -3 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of -2 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of -1 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of 0 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of 1 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of 2 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of 3 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of 4 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of 5 (Qian-Sejnowski, 1988) Weights for coil at the window position of 6 (Qian-Sejnowski, 1988) Average reduced distance for C-alpha (Rackovsky-Scheraga, 1977) Average reduced distance for side chain (Rackovsky-Scheraga, 1977) Side chain orientational preference (Rackovsky-Scheraga, 1977) Average relative fractional occurrence in A0(i) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in AR(i) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in AL(i) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in EL(i) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in E0(i) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in ER(i) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in A0(i-1) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in AR(i-1) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in AL(i-1) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in EL(i-1) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in E0(i-1) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Average relative fractional occurrence in ER(i-1) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Value of theta(i) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Value of theta(i-1) (Rackovsky-Scheraga, 1982) Transfer free energy from chx to wat (Radzicka-Wolfenden, 1988) Transfer free energy from oct to wat (Radzicka-Wolfenden, 1988) Transfer free energy from vap to chx (Radzicka-Wolfenden, 1988) Transfer free energy from chx to oct (Radzicka-Wolfenden, 1988) Transfer free energy from vap to oct (Radzicka-Wolfenden, 1988) Accessible surface area (Radzicka-Wolfenden, 1988) Energy transfer from out to in(95 Mean polarity (Radzicka-Wolfenden, 1988) Relative preference value at N" (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at N' (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at N-cap (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at N1 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at N2 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at N3 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at N4 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at N5 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at Mid (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C5 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C4 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C3 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C2 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C1 (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C-cap (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C' (Richardson-Richardson, 1988) Relative preference value at C" (Richardson-Richardson, 1988) Information measure for alpha-helix (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for N-terminal helix (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for middle helix (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for C-terminal helix (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for extended (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for pleated-sheet (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for extended without H-bond (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for turn (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for N-terminal turn (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for middle turn (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for C-terminal turn (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for coil (Robson-Suzuki, 1976) Information measure for loop (Robson-Suzuki, 1976) Hydration free energy (Robson-Osguthorpe, 1979) Mean area buried on transfer (Rose et al., 1985) Mean fractional area loss (Rose et al., 1985) Side chain hydropathy, uncorrected for solvation (Roseman, 1988) Side chain hydropathy, corrected for solvation (Roseman, 1988) Loss of Side chain hydropathy by helix formation (Roseman, 1988) Transfer free energy (Simon, 1976), Cited by Charton-Charton (1982) Principal component I (Sneath, 1966) Principal component II (Sneath, 1966) Principal component III (Sneath, 1966) Principal component IV (Sneath, 1966) Zimm-Bragg parameter s at 20 C (Sueki et al., 1984) Zimm-Bragg parameter sigma x 1.0E4 (Sueki et al., 1984) Optimal matching hydrophobicity (Sweet-Eisenberg, 1983) Normalized frequency of alpha-helix (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of isolated helix (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of extended structure (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of chain reversal R (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of chain reversal S (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of chain reversal D (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of left-handed helix (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of zeta R (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of coil (Tanaka-Scheraga, 1977) Normalized frequency of chain reversal (Tanaka-Scheraga, 1977) Relative population of conformational state A (Vasquez et al., 1983) Relative population of conformational state C (Vasquez et al., 1983) Relative population of conformational state E (Vasquez et al., 1983) Electron-ion interaction potential (Veljkovic et al., 1985) Bitterness (Venanzi, 1984) Transfer free energy to lipophilic phase (von Heijne-Blomberg, 1979) Average interactions per side chain atom (Warme-Morgan, 1978) RF value in high salt chromatography (Weber-Lacey, 1978) Propensity to be buried inside (Wertz-Scheraga, 1978) Free energy change of epsilon(i) to epsilon(ex) (Wertz-Scheraga, 1978) Free energy change of alpha(Ri) to alpha(Rh) (Wertz-Scheraga, 1978) Free energy change of epsilon(i) to alpha(Rh) (Wertz-Scheraga, 1978) Polar requirement (Woese, 1973) Hydration potential (Wolfenden et al., 1981) Principal property value z1 (Wold et al., 1987) Principal property value z2 (Wold et al., 1987) Principal property value z3 (Wold et al., 1987) Unfolding Gibbs energy in water, pH7.0 (Yutani et al., 1987) Unfolding Gibbs energy in water, pH9.0 (Yutani et al., 1987) Activation Gibbs energy of unfolding, pH7.0 (Yutani et al., 1987) Activation Gibbs energy of unfolding, pH9.0 (Yutani et al., 1987) Dependence of partition coefficient on ionic strength (Zaslavsky et al., 1982) Hydrophobicity (Zimmerman et al., 1968) Bulkiness (Zimmerman et al., 1968) Polarity (Zimmerman et al., 1968) Isoelectric point (Zimmerman et al., 1968) RF rank (Zimmerman et al., 1968) Normalized positional residue frequency at helix termini N4'(Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N"' (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N" (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N'(Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini Nc (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N1 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N2 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N3 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N4 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini N5 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C5 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C4 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C3 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C2 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C1 (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini Cc (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C' (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C" (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C"' (Aurora-Rose, 1998) Normalized positional residue frequency at helix termini C4' (Aurora-Rose, 1998) Delta G values for the peptides extrapolated to 0 M urea (O'Neil-DeGrado, 1990) Helix formation parameters (delta delta G) (O'Neil-DeGrado, 1990) Normalized flexibility parameters (B-values), average (Vihinen et al., 1994) Normalized flexibility parameters (B-values) for each residue surrounded by none rigid neighbours (Vihinen et al., 1994) Normalized flexibility parameters (B-values) for each residue surrounded by one rigid neighbours (Vihinen et al., 1994) Normalized flexibility parameters (B-values) for each residue surrounded by two rigid neighbours (Vihinen et al., 1994) Free energy in alpha-helical conformation (Munoz-Serrano, 1994) Free energy in alpha-helical region (Munoz-Serrano, 1994) Free energy in beta-strand conformation (Munoz-Serrano, 1994) Free energy in beta-strand region (Munoz-Serrano, 1994) Free energy in beta-strand region (Munoz-Serrano, 1994) Free energies of transfer of AcWl-X-LL peptides from bilayer interface to water (Wimley-White, 1996) Thermodynamic beta sheet propensity (Kim-Berg, 1993) Turn propensity scale for transmembrane helices (Monne et al., 1999) Alpha helix propensity of position 44 in T4 lysozyme (Blaber et al., 1993) p-Values of mesophilic proteins based on the distributions of B values (Parthasarathy-Murthy, 2000) p-Values of thermophilic proteins based on the distributions of B values (Parthasarathy-Murthy, 2000) Distribution of amino acid residues in the 18 non-redundant families of thermophilic proteins (Kumar et al., 2000) Distribution of amino acid residues in the 18 non-redundant families of mesophilic proteins (Kumar et al., 2000) Distribution of amino acid residues in the alpha-helices in thermophilic proteins (Kumar et al., 2000) Distribution of amino acid residues in the alpha-helices in mesophilic proteins (Kumar et al., 2000) Side-chain contribution to protein stability (kJ/mol) (Takano-Yutani, 2001) Propensity of amino acids within pi-helices (Fodje-Al-Karadaghi, 2002) Hydropathy scale based on self-information values in the two-state model (5 Hydropathy scale based on self-information values in the two-state model (9 Hydropathy scale based on self-information values in the two-state model (16 Hydropathy scale based on self-information values in the two-state model (20 Hydropathy scale based on self-information values in the two-state model (25 Hydropathy scale based on self-information values in the two-state model (36 Hydropathy scale based on self-information values in the two-state model (50 Averaged turn propensities in a transmembrane helix (Monne et al., 1999) Alpha-helix propensity derived from designed sequences (Koehl-Levitt, 1999) Beta-sheet propensity derived from designed sequences (Koehl-Levitt, 1999) Composition of amino acids in extracellular proteins (percent) (Cedano et al., 1997) Composition of amino acids in anchored proteins (percent) (Cedano et al., 1997) Composition of amino acids in membrane proteins (percent) (Cedano et al., 1997) Composition of amino acids in intracellular proteins (percent) (Cedano et al., 1997) Composition of amino acids in nuclear proteins (percent) (Cedano et al., 1997) Surface composition of amino acids in intracellular proteins of thermophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Surface composition of amino acids in intracellular proteins of mesophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Surface composition of amino acids in extracellular proteins of mesophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Surface composition of amino acids in nuclear proteins (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Interior composition of amino acids in intracellular proteins of thermophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Interior composition of amino acids in intracellular proteins of mesophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Interior composition of amino acids in extracellular proteins of mesophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Interior composition of amino acids in nuclear proteins (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Entire chain composition of amino acids in intracellular proteins of thermophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Entire chain composition of amino acids in intracellular proteins of mesophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Entire chain composition of amino acids in extracellular proteins of mesophiles (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Entire chain compositino of amino acids in nuclear proteins (percent) (Fukuchi-Nishikawa, 2001) Screening coefficients gamma, local (Avbelj, 2000) Screening coefficients gamma, non-local (Avbelj, 2000) Slopes tripeptide, FDPB VFF neutral (Avbelj, 2000) Slopes tripeptides, LD VFF neutral (Avbelj, 2000) Slopes tripeptide, FDPB VFF noside (Avbelj, 2000) Slopes tripeptide FDPB VFF all (Avbelj, 2000) Slopes tripeptide FDPB PARSE neutral (Avbelj, 2000) Slopes dekapeptide, FDPB VFF neutral (Avbelj, 2000) Slopes proteins, FDPB VFF neutral (Avbelj, 2000) Side-chain conformation by gaussian evolutionary method (Yang et al., 2002) Amphiphilicity index (Mitaku et al., 2002) Volumes including the crystallographic waters using the ProtOr (Tsai et al., 1999) Volumes not including the crystallographic waters using the ProtOr (Tsai et al., 1999) Electron-ion interaction potential values (Cosic, 1994) Hydrophobicity scales (Ponnuswamy, 1993) Hydrophobicity coefficient in RP-HPLC, C18 with 0.1 Hydrophobicity coefficient in RP-HPLC, C8 with 0.1 Hydrophobicity coefficient in RP-HPLC, C4 with 0.1 Hydrophobicity coefficient in RP-HPLC, C18 with 0.1 Hydrophilicity scale (Kuhn et al., 1995) Retention coefficient at pH 2 (Guo et al., 1986) Modified Kyte-Doolittle hydrophobicity scale (Juretic et al., 1998) Interactivity scale obtained from the contact matrix (Bastolla et al., 2005) Interactivity scale obtained by maximizing the mean of correlation coefficient over single-domain globular proteins (Bastolla et al., 2005) Interactivity scale obtained by maximizing the mean of correlation coefficient over pairs of sequences sharing the TIM barrel fold (Bastolla et al., 2005) Linker propensity index (Suyama-Ohara, 2003) Knowledge-based membrane-propensity scale from 1D\_Helix in MPtopo databases (Punta-Maritan, 2003) Knowledge-based membrane-propensity scale from 3D\_Helix in MPtopo databases (Punta-Maritan, 2003) Linker propensity from all dataset (George-Heringa, 2003) Linker propensity from 1-linker dataset (George-Heringa, 2003) Linker propensity from 2-linker dataset (George-Heringa, 2003) Linker propensity from 3-linker dataset (George-Heringa, 2003) Linker propensity from small dataset (linker length is less than six residues) (George-Heringa, 2003) Linker propensity from medium dataset (linker length is between six and 14 residues) (George-Heringa, 2003) Linker propensity from long dataset (linker length is greater than 14 residues) (George-Heringa, 2003) Linker propensity from helical (annotated by DSSP) dataset (George-Heringa, 2003) Linker propensity from non-helical (annotated by DSSP) dataset (George-Heringa, 2003) The stability scale from the knowledge-based atom-atom potential (Zhou-Zhou, 2004) The relative stability scale extracted from mutation experiments (Zhou-Zhou, 2004) Buriability (Zhou-Zhou, 2004) Linker index (Bae et al., 2005) Mean volumes of residues buried in protein interiors (Harpaz et al., 1994) Average volumes of residues (Pontius et al., 1996) Hydrostatic pressure asymmetry index, PAI (Di Giulio, 2005) Hydrophobicity index (Wolfenden et al., 1979) Average internal preferences (Olsen, 1980) Hydrophobicity-related index (Kidera et al., 1985) Apparent partition energies calculated from Wertz-Scheraga index (Guy, 1985) Apparent partition energies calculated from Robson-Osguthorpe index (Guy, 1985) Apparent partition energies calculated from Janin index (Guy, 1985) Apparent partition energies calculated from Chothia index (Guy, 1985) Hydropathies of amino acid side chains, neutral form (Roseman, 1988) Hydropathies of amino acid side chains, pi-values in pH 7.0 (Roseman, 1988) Weights from the IFH scale (Jacobs-White, 1989) Hydrophobicity index, 3.0 pH (Cowan-Whittaker, 1990) Scaled side chain hydrophobicity values (Black-Mould, 1991) Hydrophobicity scale from native protein structures (Casari-Sippl, 1992) NNEIG index (Cornette et al., 1987) SWEIG index (Cornette et al., 1987) PRIFT index (Cornette et al., 1987) PRILS index (Cornette et al., 1987) ALTFT index (Cornette et al., 1987) ALTLS index (Cornette et al., 1987) TOTFT index (Cornette et al., 1987) TOTLS index (Cornette et al., 1987) Relative partition energies derived by the Bethe approximation (Miyazawa-Jernigan, 1999) Optimized relative partition energies - method A (Miyazawa-Jernigan, 1999) Optimized relative partition energies - method B (Miyazawa-Jernigan, 1999) Optimized relative partition energies - method C (Miyazawa-Jernigan, 1999) Optimized relative partition energies - method D (Miyazawa-Jernigan, 1999) Hydrophobicity index (Engelman et al., 1986) Hydrophobicity index (Fasman, 1989)
α-CH化学位移（Andersen等人，1992）， - 疏水性指数（阿尔戈斯等人，1982） 文章信号序列螺旋电位（阿尔戈斯等人，1982）下载膜埋偏好参数（阿尔戈斯等人，1982） 文章构象参数的内螺旋（BEGHIN-Dirkx，1975）β-结构的构象参数 文章（BEGHIN-Dirkx，1975）β-转角构象参数 文章（BEGHIN Dirkx，1975） 的平均的灵活性指数（巴斯卡兰Ponnuswamy，1988） 残留量（毕格罗1967年）信息的可访问性 值，平均分数为35的可访问性的信息价值，平均分数为23保留系数TFA （Browne等人，1982）的保留系数 文章HFBA（Browne等人，1982年） 文章转移到表面的自由能（牛布里斯，1974） 文章表观部分的比容（牛布里斯， α-NH 1974）参考化学位移（Bundi的维特里希，1979）参考α-CH的化学位移（Bundi的维特里希，1979） 自旋 - 自旋的耦合常数3JHalpha-NH（Bundi的维特里希，1979年） 文章：归一化频率的α-螺旋（Burgess等人，1974） 文章：归一化频率的扩展结构（Burgess等人，1974） 文章位阻参数（Charton，1981） 文章的极化度参数（Charton Charton，1982）在水中的溶液 文章自由能，千卡/摩尔（Charton-Charton，1982）参考丑Fasman参数线圈构 物理化学学报（Charton-Charton，1983）定义的参数从周朝-Fasman参数的β-倍数片（Charton-Charton，1983）从最好的相关性获得的残差参考的原子数在侧链中标记为1 +1（Charton-Charton，1983）参考在侧链中的原子数的标记为2 +1（Charton-Charton，1983）参考的原子数在侧链中标记为3 +1（Charton-Charton，1983）参考的数目的债券在最长的的的链（Charton-Charton，1983）参考参考的电荷转移捐助能力的参数（Charton Charton，1983） 的平均的埋残留量的电荷转移能力的参数（Charton Charton，1983）（Chothia，1975年） 残留物接触的表面面积在三肽在倍数的蛋白质 残留物接触的表面面积（Chothia，1976年） 的残留物残留物的比例95比例100归一化频率的β-（Chothia，1976年）转（周杰伦-Fasman，1978） 的归一化频率（周Fasman，1978年b）的α-螺旋β-倍数 归一化频率（周Fasman，1978年b） 归一化频率的β-转角（周Fasman，1978年b） 归一化频率的N-端螺旋（周Fasman，1978年b） 归一化频率的C-端螺旋（周Fasman，1978年b） 归一化频率的N-端非螺旋区域（周Fasman，1978年b） 归一化频率的C-端非螺旋区（周Fasman，1978年b） 归一化频率的N-末端β-倍数（周Fasman，1978年b）参考归一化频率的C-末端β-倍数（周Fasman，1978年b） 归一化频率的N-端非测试区（周Fasman，1978年b） 归一化频率的C-端非测试区（周第1圈（周Fasman，1978年b）残留在第二次残留在的圈（周Fasman，1978年b） 频率的第3回合残留在 频率（周Fasman，1978年b） 频率Fasman，1978年b） 的第4回合残留（周Fasman，1978年b）的第2和第3圈（周Fasman，1978年b）残留的 归疏水性尺度的α 归一化频率的频率蛋白（CID等人，1992），β-蛋白（CID等人，1992） 文章归一疏水性尺度的用于α 文章归一疏水性尺度+β-蛋白（CID等人，1992） 用于α/β-蛋白（CID等人，1992）的归一化平均疏水性尺度 文章（CID等人，1992），参考部分的比容（科恩埃兹尔，1943）的归一化的疏水性尺度 文章归中间的螺旋频率（Crawford等。，1973） 的归一化频率的β-倍数（Crawford等。，1973） 的归一化频率回合（Crawford等，1973） 尺寸（道森，1972年） 的氨基酸组成（Dayhoff等。，1978） 的相对易变性（Dayhoff等人，1978年b） 膜单元色素b的偏好：MPH89（教堂埃斯波斯蒂等，1990），<平均膜偏好：AMP07（DEGLI埃斯波斯蒂等人，1990） 的共识归一化的疏水性规模（艾森伯格，1984年）的参考溶剂化自由能（艾森伯格穆尔，1986）参考基于Atom的疏水性的时刻（艾森伯格 - 穆尔，1986） 的方向，疏水性的时刻（艾森伯格穆尔，1986年）参考的分子量（Fasman，1976年） - 熔点（Fasman，1976） 的的光学旋转（Fasman，1976年）参考PK-N（Fasman，1976）参考PK-C（Fasman，1976）的 疏水性参数PI（Fauchere普利斯卡，1983） 走势图形状指数（Fauchere等人，1988），<无线电通信>平滑埃普西隆位阻参数（Fauchere等人，1988） 文章归的范德华体积（Fauchere等人，1988）参考STERIMOL侧链长度（Fauchere等人，1988）参考的侧链（Fauchere等人，1988）的参考STERIMOL最大宽度的侧链（Fauchere等人，1988）参考核磁谱STERIMOL最小宽度α-碳（Fauchere等人，1988）的参考的局域电效应（Fauchere等人，1988）的氢键供体（Fauchere等人，1988） 文章编号 文章数量充分的化学位移未成键轨道（Fauchere等人，1988） 文章正电荷（Fauchere等人，1988）的的 文章负电荷（Fauchere等人，1988）的参考的pK（RCOOH）（Fauchere等。，1988） 文章螺旋线圈平衡常数（芬克尔斯坦-普季岑，1977）参考螺旋起始参数在posision的i-1（芬克尔斯坦等人，1991） 文章螺旋起始在posision参数，i +1的2（芬克尔斯坦等人，1991），我的Helix终止 文章在posision参数j-2的，j-1的，J（芬克尔斯坦等人，1991） 文章螺旋终止参数在posision j +1的（芬克尔斯坦等。，1991） 的分配系数（Garel等，1973）参考α-螺旋的指数（Geisow - 罗伯茨，1980）参考α-螺旋指数为α-的蛋白质（Geisow - 罗伯茨，1980年的）参考α-螺旋β-的蛋白质（Geisow - 罗伯茨，1980）参考α-螺旋指数为α/β-的蛋白质（Geisow - 罗伯茨，1980年）下载β-股指数（Geisow - 罗伯茨指数，1980）下载β-β-的蛋白质（Geisow - 罗伯茨，1980） 的β-股指数α/β蛋白（Geisow - 罗伯茨，1980） 的非周期指数（Geisow - 罗伯茨股指数，1980） 的非周期指数α-的蛋白质（Geisow - 罗伯茨，1980） 非周期指数β-的蛋白质（Geisow - 罗伯茨，1980） 非周期指数为α/β蛋白（Geisow - 罗伯茨，1980） 的疏水性的因素（戈德萨克-Chalifoux，1973） 的的残留物的体积（戈德萨克-Chalifoux，1973）参考成分（葛量洪，1974） 的的极性（葛量洪，1974） 的音量（葛量洪，1974年）参考分割能源（盖伊，1985） 水合数（Hopfinger，1971年），收录Charton Charton（1982） - 亲水性的价值（霍普 - 伍兹，1981） 的热容量（Hutchens，1970）参考绝对熵（Hutchens，1970）参考形成熵（Hutchens，1970）α-螺旋（矶等人，1980） 文章归一化的相对频率 文章归一化的相对频率扩展结构（矶等人，1980） 文章归一化的相对频率的弯曲（矶等人，1980） 文章弯曲R（矶等人，1980） 文章归一化的相对频率的归一化的相对频率弯S（矶等人，1980） 文章归一的相对频率的螺旋端部（矶等人，1980） 文章双弯曲（矶等人，1980）的归一化的相对频率 文章归相对线圈（矶等人，1980）参考平均接触的表面面积（亚宁等人，1978） 文章埋残基的百分比（亚宁等人，1978） 文章中暴露残基的百分比（亚宁频率参考的自由转会能源（亚宁，1979）参考疏水性（琼斯，1975）参考PK（-COOH）等。，1978） 的地下和访问的摩尔分数比（亚宁，1979年）（琼斯，1975年） 文章相对的发生频度（Jones等人，1992） 文章相对的可变性（Jones等人，1992） 文章氨基酸分布（朱克斯等人，1975） 文章序列螺旋 平均相对概率（Kanehisa庄，1980） 的平均相对概率β-倍数（Kanehisa庄，1980年）内螺旋 平均相对概率（频率（Jungck，1978年）Kanehisa庄，1980年）的参考平均相对概率内β-倍数（Kanehisa庄，1980） 弹性参数没有刚性邻居（Karplus-舒尔茨，1985） 弹性参数为一个刚性的邻居（Karplus舒尔茨，1985） 的两个刚性邻居的弹性参数（Karplus-舒尔茨，1985）参考的克尔常数的增量（Khanarian - 穆尔，1980年）， 净费用（克莱因等人，1984） >侧链互动的参数（Krigbaum - 鲁宾，1971年） 侧链相互作用的参数（Krigbaum-Komoriya，1979） 的分数占用的的的水（Krigbaum-Komoriya，1979） - 侧链体积（Krigbaum的网站Komoriya，1979）参考水疗法化指数（凯特-Doolittle的，1982）参考转移自由能，CHP /水（Lawson等人，1984） 文章疏水性参数（莱维特，1976） 文章之间的距离C-α和质心侧链（莱维特，1976）参考侧链角θ（AAR）（莱维特，1976年） 侧链扭转角φ（AAAR）（莱维特，1976年） 回转半径的的侧链（莱维特，1976年）参考面包车范德华参数R0（莱维特，1976）参考面包车范德华参数（ε莱维特，1976年） 归一化频率的α-螺旋，配重块（1978年莱维特，） 文章β-倍数片的归一化频率，配重块（莱维特，1978） 文章：归一化频率的反向转，配重块（莱维特，1978） 文章：α-螺旋的归一化频率，未加权（莱维特，1978年） 归一化频率的β-倍数，无负载（莱维特，1978年） 归一化频率的反向转，不加权（莱维特，1978年）出现的频率 β-弯曲（Lewis等人，1971） BR>的构象对所有β-链的偏好（Lifson桑德，1979） 的构象偏好平行β-链（Lifson桑德，1979） 的构象反平行β-链的偏好（Lifson砂光机，1979年）周围 平均的的疏水（Manavalan-Ponnuswamy，1978年）归一化频率的α-螺旋（马克斯菲尔德Scheraga，1976） 的归一化频率的扩展结构（马克斯菲尔德Scheraga，1976） 的归一化频率的 ζ电R（马克斯菲尔德-Scheraga，1976） 文章的归一化频率的左手系的α-螺旋（马克斯菲尔德-Scheraga，1976） 文章的归一化频率的zeta L（马克斯菲尔德-Scheraga，1976） 文章的归一化频率的α区域（马克斯菲尔德Scheraga，折射率（1976）参考McMeekin等，1964），引琼斯（1975） 保留系数，pH7.4的高效液相色谱法（米克，1980） 的保留系数，HPLC ，pH2.1（米克，1980） 的保留系数高氯酸钠（米克 - 罗塞蒂，1981） 的保留温顺罗塞蒂，磷酸二氢钠（1981）参考系数平均距离缩短为C-α的（Meirovitch等人，1980）参考一般减少距离侧链（Meirovitch等人，1980） 文章平均侧链取向角（Meirovitch等人，1980） 文章有效分区能量（宫泽杰尼根，1985 α-螺旋（长野，1973） 的归一化频率的巴塔结构（长野，1973年） 的归一化频率的线圈（1973年长野） - AA组成，总蛋白（） 归一化频率中岛等人，1990）参考SD的：AA总蛋白的组合物，中岛等人，（1990）AA参考的mt-蛋白的组合物（中岛等人，1990）的归一化组合物中的mt- 文章蛋白（中岛等人，1990）参考AA山蛋白的组合物，从动物（中岛等人，1990） 文章归从动物（中岛等人，1990）的组合物参考AA组合物，山蛋白从真菌和植物中岛等人，（1990） 文章归从真菌和植物的组合物（中岛等人，1990）参考AA膜蛋白的组合物（中岛等人，1990）参考非是mt-蛋白（中岛等人，1990）的归一化的组合物的膜蛋白（中岛等人，1990） 文章跨膜区域 文章跨膜区域的mt-蛋白（中岛等人，1990）< >比率平均值和计算的组合物（中岛等人，1990）参考AA组合物CYT单一的跨膜蛋白（中岛-西川，1992）的参考的AA组合物CYT2单一跨膜蛋白（中岛西川，1992年） - AA组成的单跨蛋白质的EXT（中岛西川，1992年） - AA组成的单跨蛋白质EXT2（中岛西川，1992年） - AA组成的MEM单一的跨膜蛋白（岛西川，1992） - AA组成，单元色素的多生成树蛋白（岛西川，1992）EXT - AA组成的的多生成树蛋白（岛西川，1992年） AA组成的多生成树蛋白MEM（中岛西川，1992年）参考8触点数量“（西川大井，1980）参考14 A触点数量”（西川大井，1986）参考转让能源，有机溶剂/水（野崎Tanford，1971） 的平均非保税能量的每个原子（Oobatake大井，1977年）的短程和中程 非保税能源每个原子（Oobatake大井，1977年的） 长距离非保税每个原子的能量（Oobatake大井，1977年） 平均非保税能源Oobatake大井，每个残基（1977）参考短程和中程非保税能源残渣（Oobatake大井，1977）参考优化β-结构的线圈的平衡常数（Oobatake等人，1985） 文章优化以形成反向转（Oobatake等人，1985） 文章优化传递能量参数（Oobatake倾向等人，1985）参考优化的平均非键合的每个原子的能量（Oobatake等人，1985） 文章优化侧链相互作用参数（Oobatake等人，1985）α-螺旋的归一化频率 文章从LG（帕劳等。，1981） 的归一化频率的α-螺旋CF（帕劳等。，1981） 的归一化频率的β-倍数LG（帕劳等人，1981），<BR从CF（帕劳等。，1981） 的归一化频率依次从LG（帕劳等。，1981） 的归一化频率的转CF（帕劳等人，1981年归一化频率的β-倍数） 归一化频率在-α类（帕劳等。，1981） 的归一化频率在α+β类（帕劳等。，1981） 的归一化频率的α-螺旋的α-螺旋在α/β类（帕劳等。，1981） 的归一化频率在所有的β-类（帕劳等。，1981） 的归一化频率在α，β-倍数，β-倍数的α-螺旋+β类（帕劳等。，1981） 的归一化频率的β-倍数，α/β类（帕劳等，1981）参考归一化频率回合在-α类（帕劳等。，1981） 的归一化频率在所有β-类（帕劳等，1981） 归一化频率回合在α+β类（帕劳等。，1981） 的归一化频率回合回合在α/β类（帕劳等，1981） - 高效液相色谱参数（Parker等人，1986） 分配系数（Pliska等，1981）参考周围的疏水性倍数形式（Ponnuswamy等人，1980）周围的疏水性（Ponnuswamy等人，1980）的平均增益 文章 文章在周围的疏水性（Ponnuswamy等人，1980）的平均增益比参考周围的疏水性的α-螺旋（Ponnuswamy等人，1980）参考围岩参考周围的疏水性在转（Ponnuswamy等人，1980）中 文章无障碍减速比（Ponnuswamy等人，1980年，在β-倍数片（Ponnuswamy等人，1980）的疏水性） 平均人数周围的残留物（Ponnuswamy等，1980）参考拦截回归分析（普拉巴卡兰Ponnuswamy，1982） 的坡回归分析x 1.0E1（普拉巴卡兰Ponnuswamy，1982年）在回归分析的相关系数（普拉巴卡兰Ponnuswamy，1982）参考疏水性（普拉巴卡兰，1990） 的相对频率在α-螺旋β-倍数（普拉巴卡兰，1990） 的相对频率（普拉巴卡兰，1990年） 的相对频率的反向转（普拉巴卡兰，1990年） 螺旋线圈平衡常数（普季岑 - 芬克尔斯坦，1983） 的β-螺旋平衡常数的α（普季岑芬克尔斯坦，1983） 重量螺旋-6（钱Sejnowski的，1988） 的权重α-螺旋-5“（钱Sejnowski的，1988）的窗口位置窗口的位置 权重α-螺旋的窗口位置-4（干Sejnowski的，1988） 的权重α-螺旋的窗口位置-3（钱Sejnowski的，1988） 的重量为α-螺旋的窗口位置-2（钱Sejnowski的，1988） 的权重α-螺旋的窗口位置-1（干Sejnowski的，1988） 的权重α-螺旋的窗口位置0（Sejnowski的钱，1988）参考权重α-螺旋（钱Sejnowski的，1988） 的重量为2“（钱Sejnowski的，1988）的窗口位置在α-螺旋 的权重α-螺旋的窗口的窗口位置位置3（钱Sejnowski的，1988） 的权重α-螺旋的窗口位置（钱Sejnowski的，1988） 的权重α-螺旋的窗口位置（钱Sejnowski的， 1988年） 权重α-螺旋的窗口位置“（钱Sejnowski的，1988） 权重β-倍数的窗口位置-6（钱-Sejnowski的，1988） 的重量β-倍数-5（钱Sejnowski的，1988） 的权重β-倍数的窗口位置-4（Sejnowski的钱，1988） 权重β-倍数的窗口在窗口的位置位置-3“（钱Sejnowski的，1988） 权重β-倍数的窗口位置-2（干Sejnowski的，1988） 的权重β-倍数的窗口位置-1（钱的-Sejnowski的，1988） 的权重β-倍数的窗口位置0（干Sejnowski的，1988） 的权重β-倍数的窗口位置（钱Sejnowski的参考，1988） β-倍数，重量为2（钱Sejnowski的，1988） 的权重β-倍数3“（钱Sejnowski的，1988）的窗口位置 权重β-倍数的窗口的窗口位置位置“（钱Sejnowski的，1988） 权重β-倍数的窗口位置（钱Sejnowski的，1988） 的权重β-倍数在6个窗口的位置（钱Sejnowski的， 1988）的窗口位置-6（钱Sejnowski的，1988） 的重量-5“（钱Sejnowski的，1988）的窗口位置 权重线圈线圈线圈在 权重-4（干Sejnowski的，1988） 的权重线圈的窗口位置-3（钱Sejnowski的，1988） 的重量为线圈的窗口位置-2（干Sejnowski的窗口位置， 1988）的窗口位置-1（干Sejnowski的，1988） 的重量为窗口的窗口位置0（干Sejnowski的，1988） 的权重线圈线圈线圈权重 位置1（钱Sejnowski的，1988） 的权重线圈的窗口位置（钱Sejnowski的，1988） 的权重线圈窗口的位置（3-Sejnowski的钱，1988年）<BR权重线圈的窗口位置（钱Sejnowski的，1988） 的权重线圈的窗口位置（钱Sejnowski的，1988） 的权重线圈的窗口位置6（钱Sejnowski的，1988）参考一般的时间距离为C-α（Rackovsky-Scheraga，1977）参考一般减少距离为侧链（Rackovsky-Scheraga，1977） 文章侧链取向偏好（Rackovsky-Scheraga减少， 1977）在A0 文章平均相对分数发生（ⅰ）（Rackovsky-Scheraga，1982） 文章平均相对小数发生在AR（ⅰ）中（Rackovsky-Scheraga，1982） 文章平均相对小数出现在AL（ ⅰ）（Rackovsky-Scheraga，1982） 文章的平均相对小数发生在EL（ⅰ）中（Rackovsky-Scheraga，1982） 文章的平均相对小数发生在E0（ⅰ）（Rackovsky Scheraga，1982）参考平均相对分数在ER（ⅰ）中（Rackovsky-Scheraga，1982）的参考平均相对分数发生在A0第（i-1）（Rackovsky-Scheraga，1982年）第（i-1 文章平均相对小数在AR的发生的发生）（Rackovsky-Scheraga，1982）参考平均相对分数发生在AL第（i-1）（Rackovsky-Scheraga，1982） 文章平均相对小数发生在EL第（i-1）（Rackovsky Scheraga，1982）发生在E0 平均相对分数（I-1）（Rackovsky Scheraga，1982年）发生在ER 平均相对分数（I-1）（Rackovsky Scheraga，1982）的θ值 （我）（Rackovsky-Scheraga，1982） 值theta的第（i-1）（Rackovsky-Scheraga，1982）的参考从CHX转移自由能以笏（Radzicka-沃尔芬登，1988）的参考转移自由能十月至扫管笏（Radzicka沃尔芬登，1988）参考的自由转会能源从VAP CHX（Radzicka沃尔芬登，1988）参考自由转会能源CHx至10月（Radzicka沃尔芬登，1988）参考自由转会能源从VAP 10月（Radzicka沃尔芬登，1988） 的可接触的表面的区域（Radzicka-沃尔芬登，1988） - 能量转移到（95平均的极性（Radzicka-沃尔芬登，1988） 的相对偏爱值在N N“（理查森理查森，1988年） 相对偏好值”（理查森理查森，1988） 的相对偏好值在N-CAP（理查森理查森，1988） 的相对优先级值N1（理查森理查森，1988） 的相对偏好值N2（理查森理查森，1988） 的相对偏好N3（理查森理查森，1988）参考值相对偏好值在N4（理查森理查森，1988） 的相对的优先级值N5（理查森理查森，1988） 的相对偏好中期（理查森理查森，1988） 的相对偏好值在C5（理查森理查森，1988），<BR相对的优先级值在C4（理查森理查森，1988） 的相对偏好值C3（理查森理查森，1988） 的相对偏好值C2（理查森理查森，1988） 的相对优先级值C1（理查森理查森，1988）C-CAP 相对偏好值（理查森理查森，1988年） 相对偏好值C（理查森理查森，1988年）在C 相对偏好值“ （理查森理查森，1988） 的信息措施，α-螺旋（罗布森 - 铃木，1976） 的信息N-端螺旋（罗布森 - 铃木，1976） 的信息中间螺旋措施（罗布森措施C-端螺旋（罗布森铃木，1976年）扩展的信息 措施（罗布森铃木，1976年） 信息的措施褶表（罗布森 - 铃木 - 铃木，1976） 的信息措施，信息1976年） 的措施扩展，而H-键（罗布森铃木，1976年） 信息措施圈（罗布森铃木，1976） 的信息N-端依次措施（1976年罗布森铃木，中间转（罗布森铃木，1976） 的信息C-端依次措施（罗布森 - 铃木，1976） 的信息测量线圈（罗布森铃木，1976）参考） 信息措施信息测度环（罗布森 - 铃木，1976） 的水合自由的能源（罗布森Osguthorpe，1979）参考平均面积埋转让（Rose等，1985）参考平均分数面积损失（Rose等人，1985） 文章侧链水疗法，未修正的溶剂化（罗斯曼，1988）侧链水疗法 文章，校正溶剂化（罗斯曼，1988）参考丢失螺旋形成侧链水疗法（罗斯曼，1988 ）参考自由转会能源（西蒙，1976），引的Charton Charton（1982） 主成分I（Sneath，1966） 的主要成分II（Sneath，1966） 的主成分III（ 文章sneath，1966）的主成分IV（Sneath，1966）参考席姆布拉格参数s在20℃（Sueki等人，1984）参考席姆-布拉格参数SIGNA X的1.0E4的（Sueki等。，1984） 最佳匹配的疏水性（甜艾森伯格，1983年）归一化频率的α-螺旋“（田中Scheraga，1977） 归一化频率孤立螺旋”（田中Scheraga，1977年）的参考 扩展的结构“（田中Scheraga，1977） 链逆转R（田中Scheraga，1977年）归一化频率 链逆转小号”（田中Scheraga，1977） 归一化频率的归一化频率的归一化频率链反转D（田中Scheraga，1977） 文章的归一化频率的左手螺旋（田中Scheraga，1977年）的zeta R（田中Scheraga，1977） 文章的归一化频率的线圈 文章的归一化频率（田中Scheraga，1977） 的归一化频率的逆转连锁（田中Scheraga，1977） 的相对人口的构象状态A（瓦斯奎兹等人。，1983） 的人口的相对构型状态C（瓦斯奎兹等人。，1983） 的相对人口的构象状态E（瓦斯奎兹等人，1983）参考电子 - 离子相互作用势（Veljkovic等。，1985） 的的苦味（Venanzi，1984年）参考亲脂相（冯·海涅布隆贝格，1979年）自由转会的能源 平均每侧链原子的相互作用（Warme - 摩根，1978年） - RF值在高盐色谱法（韦伯 - 莱西，1978） 的倾向埋在里面（沃茨Scheraga，1978） 的自由能变的ε（I）的epsilon（前）（WERTZ Scheraga，1978）参考自由能变化的α（RI）的α（RH）（沃茨-Scheraga，1978） 文章免能量变化的小量（ⅰ）到α（Rh）中（沃茨-Scheraga，1978）极地要求 文章（Woese，1973） 文章水化电位（沃尔芬登等。，1981） 主要属性值Z1（沃尔德等人，1987） 的主要属性值Z2（沃尔德等人，1987） 主要属性值Z3（沃尔德等人，1987年） >折吉布斯能量在水中，pH值7.0（Yutani等人，1987）参考折吉布斯自由能在水中，pH9.0（Yutani等人，1987）参考活化吉布斯自由能的展开液中，pH7.0 （Yutani等人，1987）参考活化吉布斯自由能的展开，pH9.0（Yutani等人，1987）分配系数对 文章依赖性离子强度（Zaslavsky等人，1982）参考疏水性（Zimmerman等人，1968）参考膨松度（Zimmerman等人，1968） 文章极性（Zimmerman等人，1968） 文章等电点（Zimmerman等人，1968）的参考射频排名（Zimmerman等人。，1968） 的归一化位置的残留频率在螺旋末端N4（极光，玫瑰，1998年）在螺旋末端Ň的位置残留 归一化频率“（极光 - 罗斯，1998）参考归一化位置残留频率在螺旋末端N“（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置残留频率在螺旋末端N（极光 - 罗斯，1998）参考规范化的位置残留的频率在螺旋末端数控（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置残留频率在螺旋末端N1（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置的残留频率螺旋总站N2（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置残留频率在螺旋末端N3 （极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置残留频率在螺旋末端N4（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置的残留频率在螺旋末端N5（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置残留频率在螺旋末端C5（极光 - 罗斯，1998） 的归残留频率螺旋总站C4（极光 - 罗斯，1998）参考规范化的位置残留的频率在螺旋末端C3（极光 - 罗斯，1998）参考位置螺旋末端C2（极光 - 罗斯，1998） 的位置残留的频率在螺旋末端C1“（极光 - 罗斯，1998年）参考位置残留的频率在螺旋末端CC（极光 - 罗斯，1998年归归归位置残留频率） 归一化位置残留的频率在螺旋末端C（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置残留在螺旋末端℃频率“（极光 - 罗斯，1998） 归位置残留的频率在螺旋末端℃” “;（极光 - 罗斯，1998） 的归一化位置残留频率在螺旋末端C4（极光 - 罗斯，1998）参考DeltaG值外推到0 M尿素（奥尼尔DeGrado，1990年的肽） 文章螺旋形成参数（δDeltaG）（ONeil的DeGrado，1990） 文章归灵活性的参数（B值），平均（Vihinen等人，1994年） 文章归灵活性参数（B值）所包围没有刚性邻居（Vihinen等人，1994） 文章归灵活性参数（B值），各残基，每个残基由一个刚性的邻居（Vihinen等人，1994）包围 文章归灵活性参数（B值）为每个残余物由两个刚性的邻居（Vihinen等人，1994）在α-螺旋区 文章免在α-螺旋构象的能量（穆尼奥斯塞拉诺，1994）参考免费能源包围（穆尼奥斯 - 塞拉诺，1994） 的β-单链构象自由能（穆尼奥斯 - 塞拉诺，1994） 的自由能在β-链区（穆尼奥斯 - 塞拉诺，1994） 的自由能的β-链区域（穆尼奥斯 - 塞拉诺，1994年） 的的双层界面水（白Wimley，1996年） 热力学β倍数倾向（金 - 伯格，1993年） 文章的氨基酸残基的分布的分布的基础上的嗜热蛋白质的p值（ Kumar等，2000），嗜温蛋白（Kumar等，2000）的氨基酸残基中的α-螺旋在嗜热性的蛋白质（参考分布的18个非冗余的家庭中的氨基酸残基分布 文章Kumar等，2000）中氨基酸残基的α-螺旋在嗜温蛋白（Kumar等，2000）下载侧链蛋白质的稳定性（kJ / mol的）的贡献（高野-Yutani 文章的分布，2001） 的倾向内PI-螺旋结构的氨基酸（Fodje - 铝 - Karadaghi，2002） 的水疗法规模的基础上自我信息的值在两个国家的模型（5水疗法规模的基础上自我信息值基于信息值的两态模型（16水疗法规模的基础上自信息在两个国家的模型（20的水疗法规模的基础信息中的值的两态模型（9水疗法规模二态模型（25的水疗法规模的基础信息值的两态模型（36水疗法规模在两态模型（50均转倾向的跨膜螺旋（Monne等信息值的基础上。，1999年）参考设计的序列（Koehl - 莱维特，1999）参考来源于设计的序列的β-片倾向（Koehl - 莱维特，1999） 文章的胞外蛋白的氨基酸组成（来自α-螺旋结构的倾向％）（Cedano等人，1997） 文章在锚定蛋白（％）（Cedano等人，1997）在膜蛋白质的氨基酸（％）（Cedano等的 文章组成的氨基酸的组成， 1997）在单元内的蛋白质的氨基酸（％）（Cedano等人，1997） 文章核蛋白质（％）（Cedano等人，1997） 文章的表面组合物中氨基酸的组成的组成 文章

源----------Source----------

http://www.genome.jp/aaindex

参考文献----------References----------

database. Nucleic Acids Res., 28:374. 
mutation matrices for sequence comparison and structure prediction of proteins. Protein Eng., 9:27-36. 
amino acid indices for prediction of protein structure and function. Protein Eng. 2:93-100. 

实例----------Examples----------

#[]
# Load data:[加载数据：]
#[]

data(aaindex)

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# Supose that we need the Kyte & Doolittle Hydrophaty index. We first look[，理论上，我们需要凯特杜利特尔Hydrophaty指数。我们先来看看]
# at the entries with Kyte as author:[在与凯特的条目作者：]
#[]

which(sapply(aaindex, function(x) length(grep("Kyte", x$A)) != 0))

#[]
# This should return that entry number 151 named KYTJ820101 is the only[这应该返回条目编号为151的名为KYTJ820101的唯一]
# one that fit our request. We can access to it by position or by name,[一个适合我们的要求。我们可以给它的位置或名称，]
# for instance:[例如：]
#[]

aaindex[[151]]$I
aaindex[["KYTJ820101"]]$I
aaindex$KYTJ820101$I

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